Approcci proteomici integrati per lo studio e la caratterizzazione delle proteine di lupino : una nuova risorsa per alimenti funzionali innovativi

In tempi recenti si è assistito, in campo alimentare, ad una notevole crescita dell’interesse nei confronti di nuovi ingredienti bioattivi per la preparazione di alimenti “funzionali” in grado di apportare sostanziali benefici alla salute dell’individuo. Il mercato dei nutraceutici è considerato oggi particolarmente profittevole ed il sottosettore dei prodotti per la prevenzione delle malattie cardiovascolari ha sicuramente enormi potenzialità. In tale ambito, è ormai ben conosciuta l’attività ipocolesterolemizzante delle proteine della soia, ampiamente dimostrata da numerosi studi. La ricerca e la caratterizzazione di fonti proteiche vegetali, alternative alla soia, ha assunto sempre maggiore importanza e ha spostato l’attenzione verso colture tradizionali quali il lupino. Tale legume risulta essere particolarmente interessante per la qualità nutrizionale (elevato contenuto proteico) e per le proprietà tecnologiche. La potenzialità dell'utilizzo del lupino nei prodotti alimentari è elevata, in quanto ottimo ingrediente per migliorare le caratteristiche dei prodotti dietoterapici destinati a: celiaci (prodotti gluten-free), soggetti allergici e/o intolleranti al latte, soggetti affetti da ipercolesterolemia e diabete. Negli ultimi anni sono state, infatti, evidenziate proprietà ipocolesterolemizzanti dei semi di lupino, riconducibili alla presenza di proteine e/o peptidi biologicamente attivi1-3. Con l’obiettivo di utilizzare il lupino come ingrediente per la produzione di alimenti funzionali innovativi, è stato necessario effettuare uno studio approfondito per la caratterizzazione quali-quantitativa di tale fonte proteica. L’utilizzo di tecniche analitiche complementari, quali cromatografia, elettroforesi bidimensionale e spettrometria di massa, ha permesso di separare, identificare e purificare ciascuna delle principali proteine di riserva del seme di lupino: α-conglutina (legumin-like protein, 11S), β-conglutina (vicilin-like protein, 7S), γ-conglutina (7S basic) e δ-conglutina (2S). Quest’analisi ha messo in evidenza importanti differenze nel contenuto proteico di due specie di lupino, Lupinus albus e Lupinus angustifolius, ampiamente utilizzate dall’industria alimentare Europea. Tali differenze potrebbero riflettersi in una differente bioattività da parte delle due specie. Un secondo obiettivo del lavoro di ricerca è stato quello di valutare l’integrità proteica delle proteine di lupino a seguito di trattamenti termici e meccanici, normalmente utilizzati dall’industria alimentare per la produzione di alimenti nutraceutici. La processazione industriale altera, infatti, le proprietà nutrizionali delle proteine, causando una sostanziale perdita di integrità proteica e aumentando il grado di insolubilizzazione, che si riflette in ultima analisi nella formazione di aggregati. Mediante spettrometria di massa è stato possibile identificare peptidi ancora integri e quindi stabili, anche a seguito di drastiche condizioni di processazione4. Tali peptidi appartengono alla classe della β- e δ-conglutina e mostrano elevate omologia di sequenza con peptidi bioattivi di soia recentemente identificati. Tali analogie potrebbero suggerire un’azione simile anche da parte delle proteine di lupino, in particolare per quanto riguarda l’attività ipocolesterolemica. 1. Sirtori, C. R. et al. J Nutr 2004, 134, 18-23. 2. Bettzieche, A. et al. Br J Nutr 2008, 99, 952-962. 3. Sirtori, C. R. et al. Atherosclerosis 2009, 203, 8-17. 4. Sirtori, E. et al. Food Chem 2009, in press.