IRIS Institutional Research Information System - AIR Archivio Istituzionale della Ricerca
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AIR nasce in UNIMI nel 2006 con lo scopo di raccogliere, documentare e conservare le informazioni sulla produzione scientifica dell'Università degli Studi di Milano e costituisce di fatto l'Anagrafe della ricerca dell'Ateneo.
EnglishThe plasma membrane H+-ATPases from fungi and yeasts have similar catalytic and molecular properties. A structural comparison has been performed using immunoblot analysis with polyclonal antibodies directed toward the 102 kDa polypeptide of the plasma membrane H+-ATPase from Neurospora crassa. A strong cross-reactivity is observed between the fungal H+-ATPase and the enzyme from the yeasts Saccharomyces cerevisiae and Schizosaccharomyces pombe. Structural homologies are indicated also by the analysis of the cross-reactive peptides originated by proteolytic digestion of Neurospora and S.cerevisiae purified enzymes. Neither enzyme from these two sources appears to be glycosylated by a highly sensitive concanavalin A affinity assay on blotted proteins. A glycoprotein of Mr 115000 and pI 4.8-5, which comigrates with a cell cycle-modulated protein on 2D gel, is present in partially purified preparations of plasma membrane H+-ATPase of S.cerevisiae and it is shown to be structurally unrelated to H+-ATPase.
| Titolo: | IMMUNOLOGICAL CROSS-REACTIVITY OF FUNGAL AND YEAST PLASMA-MEMBRANE H-+-ATPASE |
| Autori: | POPOLO, LAURA MARIA (Secondo) |
| Parole Chiave: | 2D gel electrophoresis; H+-ATPase; Immunoblotting; Peptide mapping |
| Settore Scientifico Disciplinare: | Settore BIO/11 - Biologia Molecolare |
| Data di pubblicazione: | 1986 |
| Rivista: | |
| Tipologia: | Article (author) |
| Digital Object Identifier (DOI): | 10.1016/0014-5793(86)81355-2 |
| Appare nelle tipologie: | 01 - Articolo su periodico |
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