Enzymatic resolution of 3-butene-1,2-diol in organic solvents and
   optimization of reaction conditions

Secundo, F.; Oppizzi, M.L.; Carrea, G.; De Amici, M.; Dallanoce, C.

doi:10.3109/10242429909040117

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Lipases from different sources were tested in the kinetic resolution of 2-hydroxy-3-butenyl butanoate {[(R,S)-2] carried out by transesterification of the secondary alcohol. The influence of organic solvent. acyl donor and temperature on the enantioselectivity and activity of lipases was also investigated. Our study showed that both R-(+)-2 and S-(-)-2 could be obtained in high enantiomeric purity (ee greater than or equal to 99\%) and satisfactory yield (29\% and 27\%, respectively). Among the enzymes tested, lipase from Candida antarctica B (CALB) showed the highest preference for the (R)-enantiomer (E = 26 at -13 degrees C), whereas lipase from Pseudomonas fluorescens (lipase AK) acylated the (S)-enantiomer preferentially (E = 18 at -9 degrees C).}

Enzymatic resolution of 3-butene-1,2-diol in organic solvents and optimization of reaction conditions / F. Secundo, M.L. Oppizzi, G. Carrea, M. De Amici, C. Dallanoce. - In: BIOCATALYSIS AND BIOTRANSFORMATION. - ISSN 1024-2422. - 17:3(1999), pp. 241-250.

Titolo:	Enzymatic resolution of 3-butene-1,2-diol in organic solvents and optimization of reaction conditions
Autori:	F. Secundo M. L. Oppizzi G. Carrea DE AMICI, MARCO (Penultimo) DALLANOCE, CLELIA MARIANGIOLA LUISA (Ultimo) mostra contributor esterni nascondi contributor esterni
Parole Chiave:	(R,S)-2-hydroxy-3-butenyl butanoate; (R,S)-3-butene-1,2-diol; Candida antarctica; Kinetic resolution; Lipases; Pseudomonas fluorescens
Settore Scientifico Disciplinare:	Settore CHIM/08 - Chimica Farmaceutica
Data di pubblicazione:	1999
Rivista:	BIOCATALYSIS AND BIOTRANSFORMATION
Tipologia:	Article (author)
Digital Object Identifier (DOI):	http://dx.doi.org/10.3109/10242429909040117
Appare nelle tipologie:	01 - Articolo su periodico

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