IRIS Institutional Research Information System - AIR Archivio Istituzionale della Ricerca
IRIS è il sistema di gestione integrata dei dati della ricerca (persone, progetti, pubblicazioni, attività) adottato dall'Università degli Studi di Milano.
AIR nasce in UNIMI nel 2006 con lo scopo di raccogliere, documentare e conservare le informazioni sulla produzione scientifica dell'Università degli Studi di Milano e costituisce di fatto l'Anagrafe della ricerca dell'Ateneo.
EnglishThe enzymatic oxidation of silk with H2O2 in the presence of Horseradish Peroxidase (HRP) has been investigated. Two intermediate complexes have been observed during this reaction. Both of them can be attributed to Fe4+ ions axially bonded to an oxygen atom and to a porphyrin radical (P•). In the most unstable of them, indicated as Compound II, the chemical bond between [FeIV=O]2+ and P• was weaker than in the other, indicated as Compound I. The former Compound disappeared within one hour of reaction, at difference with the latter, traces of which were observed even after three weeks with dried samples. However, the chemical bond between [FeIV=O]2+ and P• in Compound I weakened during the sample ageing. All these phenomena have been enlightened by Electron Paramagnetic Resonance (EPR) and spectrophotometric Ultra Violet and Visible (UV/Vis) measurements.
| Titolo: | Electron Paramagnetic Resonance and Ultraviolet/Visible study of Compounds I and II in hte Horseradish Peroxidase-H2O2-silk fiber reaction system |
| Autori: | OLIVA, CESARE (Primo) D'AMBROSIO, ANDREA GIUSEPPE RAFFAELE (Ultimo) |
| Parole Chiave: | EPR ; Silk ; HRP |
| Settore Scientifico Disciplinare: | Settore CHIM/01 - Chimica Analitica |
| Data di pubblicazione: | 2003 |
| Rivista: | |
| Tipologia: | Article (author) |
| Digital Object Identifier (DOI): | 10.1016/S1386-1425(02)00434-1 |
| Appare nelle tipologie: | 01 - Articolo su periodico |
File in questo prodotto:
http://hdl.handle.net/2434/143002
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